植物细胞内的NLR免疫受体能够单独或成对地检测病原体效应蛋白并激活免疫反应。NLR稳态必须严格调控，以确保适当的防御而不触发自身免疫。然而，与单例NLR相比，控制配对NLR复合物稳态的机制尚不清楚。
该研究聚焦于拟南芥中的RRS1/RPS4免疫受体复合物，揭示了一个泛素化-去泛素化循环，该循环通过控制RRS1的WRKY结构域的泛素化状态来调节RRS1/RPS4复合物的稳态。具体来说：
· E3泛素连接酶RARE：直接结合并泛素化RRS1的WRKY结构域，促进其蛋白酶体降解，从而间接破坏RPS4的稳定性，削弱RRS1/RPS4复合物的功能。
· 去泛素化酶UBP12/UBP13：去泛素化RRS1的WRKY结构域，抵消RARE的作用。
· WRKY转录因子：WRKY70和WRKY41的丰度也受RARE和UBP12/UBP13的调控，这种调控可能从WRKY转录因子转移到RRS1上。
这项研究不仅提高了我们对配对NLR复合物稳态调控的理解，还揭示了一个新的范式，即通过域整合可以将预先存在的翻译后修饰机制转移到新的蛋白质功能上。这一发现为植物免疫学领域提供了新的研究方向，并可能为农业生物技术的发展带来新的应用前景。
再次恭喜这项研究取得的重大突破！这一成果不仅丰富了我们对植物免疫系统的认识，也为未来的研究和应用奠定了坚实的基础。期待未来更多类似的研究能够推动植物科学领域的发展，为人类的农业生产和生活带来更多的福祉。
让我们共同期待这一领域未来的更多精彩发现！
注：上文理解为翻译软件解析，非原作者翻译
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